При просмотре прошивки Marlin или чтении на рабочем столе принтера часто используются термины ABL и UBL.
- Что такое ABL и UBL?
- Являются ли они одинаковыми?
1 ответ
Лучший ответ:
- ABL означает автоматическое выравнивание рабочего стола
- UBL означает Унифицированное выравнивание стола
Выровнять стол?
Ровный стол (поворотные ручки под столом) или поверхность, за которой точно следует сопло, являются основным требованием для 3D-печати. Без надлежащей настройки рабочего стола (не только уровня, но и начального зазора между соплом и поверхностью стола; обычно расстояние между толщинами бумаги, но щуп будет выполнять аналогичную работу) адгезия к поверхности печати может быть неоптимальной и привести к ослаблению печати во время печати или к тому, что первый слой может вообще не прилипнуть.
Выравнивающее решение
За прошедшие годы оборудование и программное обеспечение для 3D-печати эволюционировали, чтобы помочь оператору 3D — печати. Одним из таких решений является использование датчика (см., например, Автоматическое выравнивание стола (ABL) с датчиком (BLTouch, индуктивный, емкостный), как это работает?). Но специальный датчик-это не главное требование, вы также можете сделать это вручную.
Элез на своём стриме жестоко бомбит ! оскорбляя своих подписчиков!!!
abl
Автоматическое выравнивание стола может осуществляться во многих формах. Использование датчика для определения близости поверхности сборки (индуктивного, емкостного, оптического или физического прикосновения) позволяет сканировать поверхность сборки. В прошивке Marlin, более конкретной в файле конфигурации.h прошивки (обратите внимание, что она является общей, вашему принтеру может потребоваться адаптация!), содержится следующая информация об автоматическом выравнивании рабочего стола:
- AUTO_BED_LEVELING_3 ТОЧКА
Исследуйте 3 произвольные точки на столе (которые не являются коллинеарными).
Вы указываете координаты XY всех 3 точек.
В результате получается одна наклонная плоскость. Лучше всего подходит для плоского печатного стола. - AUTO_BED_LEVELING_ЛИНЕЙНЫЙ
Исследуйте несколько точек в сетке.
Вы указываете прямоугольник и плотность точек выборки.
В результате получается одна наклонная плоскость. Лучше всего подходит для плоского печатного стола. - AUTO_BED_LEVELING_BILINEAR
Исследуйте несколько точек в сетке.
Вы указываете прямоугольник и плотность точек выборки.
В результате получается сетка, лучше всего подходящая для больших или неровных столов.
Обратите внимание, что билинейное выравнивание-это опция автоматического выравнивания, которая не требует от вас регулировки каких-либо ручек выравнивания (но помните, что автоматическое выравнивание-это не магия, вам все равно нужно обеспечить как можно более ровный стол! смотрите, Приводит ли автоматическое выравнивание к срезанным отпечаткам?), но это трудоемко в том смысле, что вам обычно приходится запускать несколько точек зондирования перед печатью, что может занять некоторое время в зависимости от размера сетки (см. Как увеличить количество точек зондирования для датчика BLTouch в прошивке Marlin?).
Взять телевизор сейчас или подождать телевизоры 2022 года? Оценим улучшения. | ABOUT TECH
Это то, где используется унифицированное выравнивание стола.
UBL
Unified desk leveling (UBL) представляет программную процедуру на основе сетки в прошивке Marlin, аналогичную (ABL) билинейному выравниванию, но с некоторыми дополнительными функциями. Из файла конфигурации.h:
- AUTO_BED_LEVELING_UBL (Выравнивание единого стола)
Комплексная система выравнивания рабочего стола, сочетающая в себе функции и преимущества
других систем. UBL также включает в себя интегрированную генерацию сетки, сетку
Системы проверки и редактирования сетки.
Сетка UBL обычно использует больше точек зондирования, чем эквивалент билинейного выравнивания (ABL), для создания лучшего цифрового представления (топографии) используемой поверхности сборки. Билинейные сетки обычно используют 9-25 точек зондирования, сетки UBL обычно используют 81-100 точек зондирования для более тщательного сканирования поверхности. Обратите внимание, что это зависит от вас, как вы это определяете, суть в том, что UBL-это не то, что вы делаете перед каждой печатью, поэтому вам может сойти с рук наличие еще нескольких точек исследования. Примечание. Чтобы выбрать значение, соответствующее поверхности (тип и размер), для плоской стеклянной поверхности может не потребоваться 100 точек зондирования.
По сути, оператору предоставляется средство взаимодействия с 3D-принтером для управления выравниванием, позволяющее легко хранить (сохранять до семи ячеек), настраивать и менять местами несколько цифровых ячеек выравнивания на вашем принтере, чтобы они соответствовали различным поверхностям печати, которые вы можете использовать, например, в нескольких сборных пластинах.
Основное различие между UBL и системами ABL заключается в том, что UBL сочетает в себе функции других методов выравнивания, чтобы предоставить пользователям больший контроль. При использовании унифицированного выравнивания стола технически не требуется наличие автоматического датчика выравнивания стола. Через интерфейс вы можете вручную создать сетку! Когда машина находится на месте, система координат фиксирована, движение относительно точки отсчета используется каждой точкой зондирования.
При таком количестве точек создание сеток UBL может занять много времени по сравнению с другими системами (конечно, без датчика выравнивания), но как только процесс будет завершен, вам не придется повторять это снова, так как функции UBL позволяют изменять точки зондирования.
Подводя итог, ABL и УБЛ совпадают в том, что какая-то процедура используется для сканирования рельефа поверхности стола, но они отличаются в том смысле, что для ABL вы должны иметь автоматическое выравнивание датчик и выбрать меньше очков, в то время как вы можете иметь больше очков, используя зонд УБЛ, включая передовые функции, как редактирование и сохранение нескольких сеток.
Источник: 3d-printery.ru
Abl в телевизоре что это такое
Откуда: Николаев
Сообщений: 214
Репутация: 120 Thanks: 226
Поблагодарили: 163 за 91 сообщения
#1
ABL в OLED / 19-02-2020 21:31
Всем доброго времени суток
В сети гуляет вот какая любопытная инфа:
С помощью сервисного меню можно отключить «предохранитель» OLED ,функцию ABL ,которая помогает защитить панель от ОИ и выгорания.
Отключение этой функции повышает уровень пиковой яркости HDR контента почти вдвое (до 1100 нит)
Какие мысли по этому поводу у владельцев OLED панелей?
И какие советы по этому поводу дадут технари и гуру тв техники?
(Отредактировал 19-02-2020 в 21:34 RingeR.)
Откуда: Одесса
Сообщений: 4 070
Репутация: 335 Thanks: 2117
Поблагодарили: 6490 за 2128 сообщения
#2
RE: ABL в OLED / 19-02-2020 21:40
А ещё можно ездить с превышением скорости и не пристёгиваясь ремнём безопасности.
Есть водители, которые так и делают, причём некоторые из них до сих пор живы.
Вам что, яркости не хватает? Или экстрима захотелось?
(Отредактировал 19-02-2020 в 21:41 АндрейКа.)
Когда вспоминаешь, что все мы сумаcшедшие, странное в жизни исчезает и все становится понятным (c) Сэ́мюэл Лэ́нгхорн Кле́менс (Марк Твен)
Откуда: Николаев
Сообщений: 214
Репутация: 120 Thanks: 226
Поблагодарили: 163 за 91 сообщения
#3
RE: ABL в OLED / 19-02-2020 21:44
Ну,мне знакомы водители,в авто которых так же ,стоит блокировка,которую они разблокируют в автосервисе))))
Так вот,это очень похожие случаи)))
(19-02-2020 21:40) АндрейКа писал(а): Или экстрима захотелось?
Есть такое)Жутко любопытно)Уверен,прозводитель настроил тв на работу в пол силы,дабы тот работал с меньшими отклонениями и поломками
Но интересно,кто что об этом думает?
Обсуждения ради )
(Отредактировал 19-02-2020 в 22:32 RingeR.)
Откуда: Луцк
Сообщений: 2 080
Репутация: 200 Thanks: 2153
Поблагодарили: 3134 за 1089 сообщения
#4
RE: ABL в OLED / 19-02-2020 23:09
Да можно. Нет не рекомендуется. Я бы не стал этого делать.
Пока ангелы спят в бесконечной тьме, мертвые ищут грех.
Откуда: Харків
Сообщений: 423
Репутация: 51 Thanks: 716
Поблагодарили: 657 за 291 сообщения
#5
RE: ABL в OLED / 19-02-2020 23:25
Рівень яскравості плазми, наприклад для мене, не є проблемою. А от «жлобський» алгоритм роботи з білим кольором (для європейським моделей) непогано було би підкорегувати під «американців», для яких нема обмежень. І якщо відключення обговорюваної фунції це зробить, я б спробував.
Жыве Беларусь!
Откуда: Николаев
Сообщений: 214
Репутация: 120 Thanks: 226
Поблагодарили: 163 за 91 сообщения
#6
RE: ABL в OLED / 20-02-2020 17:29
Хто його знає,що воно там зробить)))))
Цікаво,та й страшно)
Начебто, щось поліпшити чому б і ні ,але раптом воно порушить роботу інших систем.
Откуда: Харків
Сообщений: 423
Репутация: 51 Thanks: 716
Поблагодарили: 657 за 291 сообщения
#7
RE: ABL в OLED / 20-02-2020 19:04
(20-02-2020 17:29) RingeR писал(а): Хто його знає,що воно там зробить)))))
Цікаво,та й страшно)
Начебто, щось поліпшити чому б і ні ,але раптом воно порушить роботу інших систем.
А можна якесь посилання, де ви читали про відключення цієї системи? Може це якось допоможе.
Жыве Беларусь!
Откуда: Николаев
Сообщений: 214
Репутация: 120 Thanks: 226
Поблагодарили: 163 за 91 сообщения
Источник: hi-fidelity-forum.com
Модифицированный фермент запускает апоптоз лейкозных клеток
Рис. 1. Перестройки хромосом при хроническом миелоидном лейкозе: 9-я и 22-я хромосомы обмениваются участками, в результате чего образуется так называемая филадельфийская хромосома, несущая в себе ген белка BCR-ABL. Рисунок с сайта ru.wikipedia.org
Созданная американскими исследователями конструкция избирательно уничтожает клетки, содержащие мутантный белок BCR-ABL — специфический фактор развития хронического миелолейкоза (одного из видов рака крови). Конструкция состоит из сенсора (белка Crk), распознающего мутантный белок, и двух каспаз — ферментов апоптоза, или клеточного самоубийства. При взаимодействии конструкции с белком BCR-ABL каспазы сближаются, формируя димер (сдвоенную молекулу). Димеризация каспаз запускает самоубийство клетки, в которой был обнаружен BCR-ABL.
Гибель отдельных клеток зачастую бывает полезна организму в целом — например, когда речь идет о дефектных клетках или о клетках, нужных только на определенном этапе развития организма. С этой целью в каждой клетке может быть запущена программа апоптоза — клеточного самоубийства.
При ее реализации активизируются особые ферменты — каспазы, разрушающие клеточные структуры: цитоскелет, белки оболочки ядра, белки межклеточной адгезии. Инициаторные каспазы, запускающие весь каскад разрушений, активируются в ответ на определенные сигналы: сигнал от рецепторов TNFR (рецепторы фактора некроза опухоли), образование значительных количеств активных форм кислорода, увеличение содержания Ca 2+ в цитоплазме, нарушение целостности митохондриальной мембраны, серьезные повреждения ДНК, которые представляются неисправимыми. На следующем этапе после запуска апоптоза начинают работать эффекторные каспазы, разрушающие клеточные структуры. Клетка отделяется от соседей и распадается на отдельные фрагменты, которые быстро поглощаются специализированными клетками иммунной системы (например, макрофагами).
Апоптоз, среди прочего, призван защищать организм и от образования раковых клеток. Однако в клетках, которые всё же превратились в раковые, программа апоптоза отключена: клетка уже не готова жертвовать собой ради блага остального организма. Такие клетки уже не реагируют на стимулы, в норме запускающие апоптоз (окислительный стресс, повреждения генома).
Но даже в таких клетках апоптоз можно вызвать искусственно, запустив сразу каспазный каскад. Это можно сделать, например, стимулировав образование димеров инициаторных каспаз — каспаз-8 или 9, с которых начинается каскад (эти ферменты запускают каскад именно после своей димеризации — сдваивания). Если в клетке с признаками (маркерами) злокачественности искусственно вызвать димеризацию инициаторных каспаз, то такая клетка самоустранится, и раковое заболевание не возникнет.
Для реализации этой идеи необходимо найти признак, который появляется только в раковых клетках и гарантированно отсутствует в нормальных. На счастье ученых, такого рода маркеры существуют для целого ряда злокачественных новообразований. Например, это могут быть белки, образовавшиеся в раковых клетках за счет хромосомных перестроек, которые часто возникают в процессе онкогенеза. К таким маркерам относится и появление белка BCR-ABL в клетках костного мозга пациентов с хроническим миелоидным лейкозом — одним из типов рака крови.
Белок BCR-ABL возникает, когда 9-я и 22-я хромосомы обмениваются участками с образованием так называемой филадельфийской хромосомы (рис. 1). В результате этой транслокации совмещаются два гена — BCR и c-ABL, которые в норме находятся на разных хромосомах, и образуется ген белка BCR-ABL. (Понятно, что в нормальных клетках такого гена нет, и, соответственно, нет и белка BCR-ABL.) Белок BCR-ABL — это киназа, то есть фермент, который может фосфорилировать определенные мишени (точнее, это тирозинкиназа — фермент, который может фосфорилировать тирозиновый остаток специфических клеточных белков-мишеней). Появление таких фосфорилированных мишеней запускает сложный каскад изменений, в результате которых происходит злокачественная трансформация (в данном случае приводящая к хроническому миелолейкозу).
В терапевтических целях разработаны ингибиторы белка BCR-ABL, которые действительно эффективно препятствуют переходу клеток в злокачественное состояние (то есть не дают клеткам с мутантным геном производить белок BCR-ABL). К таким ингибиторам относится препарат иматиниб (Imatinib), который используется в клинической практике для лечения миелоидного лейкоза.
Но, к сожалению, такие ингибиторы не действуют на стволовые клетки c этой хромосомной перестройкой, а при их делении образуются всё новые и новые дефектные клетки, содержащие BCR-ABL (см.: Corbin A.S., et al., 2011. Human chronic myeloid leukemia stem cells are insensitive to imatinib despite inhibition of BCR-ABL activity). Поэтому полностью избавиться от заболевания с помощью ингибиторов BCR-ABL нельзя. Существуют и другие проблемы этого метода: ингибиторы не работают при гиперэкспрессии BCR-ABL (если в клетке по каким-то причинам образуется очень много белка BCR-ABL, допустимой дозы ингибитора может просто не хватить на то, чтобы инактивировать весь белок) и при возникновении мутаций в этом белке.
Группа американских ученых задумалась над тем, как использовать белок BCR-ABL в качестве «черной метки» для клеток, которые подлежат уничтожению (а не просто ингибировать его, чтобы помешать клетке превратиться в раковую). Для этого необходимо было найти способ запуска апоптоза в ответ на появление белка BCR-ABL.
В качестве сенсора, реагирующего на появление белка BCR-ABL, авторы использовали белок Crk — одну из мишеней тирозинкиназы BCR-ABL. Белок Crk является частью нескольких сигнальных путей, по которым BCR-ABL посылает «команды» различным клеточным компонентах о их новом «режиме работы». После того как тирозинкиназа BCR-ABL фосфорилирует остаток тирозина Y221, белок Crk меняет конформацию за счет того, что с фосфорилированным тирозиновым остатком связывается один из доменов этой же белковой молекулы. В результате молекула Crk изгибается и ее концы сближаются друг с другом.
К концам молекулы Crk исследователи прикрепили по молекуле каспазы-8 — одной из каспаз, активирующих процесс апоптоза. Полученную конструкцию авторы назвали «i-Caspase-8». При добавлении такой конструкции в среду, где присутствует BCR-ABL, происходит следующее: BCR-ABL фосфорилирует Crk — среднюю часть молекулы i-Caspase-8.
Crk изгибается, концы i-Caspase-8 сближаются друг с другом, за счет чего две каспазы-8 на ее концах подходят друг к другу, формируя димер (рис. 2). Если все эти события произойдут в живой клетке, то димеризация каспаз конструкции запустит каскад активации многих других молекул клеточных каспаз, то есть запустит апоптоз клетки.
Рис. 2. При фосфорилировании остатка тирозина Y221 в белке Crk молекула i-Caspase-8 изменяет конформацию таким образом, что каспазы-8, обозначенные на схеме зелеными овалами, формируют димер. Рисунок из обсуждаемой статьи в PNAS
Действительно, после проверки полученных конструкций на культуре клеток человека, синтезирующих BCR-ABL или другие киназы, ассоциированные с онкогенностью, было показано, что конструкция с высокой эффективностью вызывает гибель лишь тех клеток, в которых образуется BCR-ABL (рис. 3).
Рис. 3. Проверка конструкции i-Caspase-8 на клетках, не экспрессирующих онкопротеинов (Control), экспрессирующих BCR-ABL или экспрессирующих другие онкопротеины — киназы FLT3 D835Y и TEL-PDGFRв. Клетки трансфецировали пустым вектором (GFP), вектором, кодирующим i-Caspase-8 (iC8), а также векторами, кодирующими i-Caspase-8 без тирозина Y221 (iC8 Y/F ) или i-Caspase-8, в которой одна из каспаз не обладала каталитической активностью (iC8 C/S ). Видно, что значительный процент клеточной гибели достигается лишь в случае трансфекции клеток с BCR-ABL конструкциями, кодирующими полноценный вариант i-Caspase-8. Рисунок из обсуждаемой статьи в PNAS
Особенно важно было проверить, не будет ли фосфорилировать конструкцию белок c-ABL (рис. 4), на основе гена которого при перестройках хромосом образуется ген BCR-ABL. Белок c-ABL присутствует в нормальных клетках, и его мишени для фосфорилирования не так уж сильно отличаются от мишеней белка BCR-ABL (c-ABL тоже является тирозинкиназой). Поэтому если бы оказалось, что нормальный белок c-ABL тоже может фосфорилировать i-Caspase-8, то гибли бы нормальные клетки, содержащие c-ABL. Однако было показано, что этого не происходит, и конструкция селективно запускает клеточную гибели лишь в ответ на появление BCR-ABL.
Рис. 4. Проверка конструкции на способность фосфорилироваться нормальным белком c-ABL. В этом опыте c-ABL активировали через клеточные рецепторы CD3/CD/28, как это и происходит в природе. Видно, что даже среди клеток, где активировали белок c-ABL и где есть конструкция i-Caspase-8, повышенной смертности не наблюдается. Это означает, что нормальный белок c-ABL не фосфорилирует конструкцию или фосфорилирует ее в недостаточных количествах, чтобы начался апоптоз. Рисунок из обсуждаемой статьи в PNAS
Конструкцию также протестировали на смешанной популяции клеток, содержащих (10%) и не содержащих BCR-ABL (90%). Через семь дней после введения конструкции в популяцию в ней практически не осталось клеток, содержащих BCR-ABL.
Примечательно, что конструкция показала хорошие результаты на мышиных стволовых клетках с геном BCR-ABL, на которые плохо действуют ингибиторы белка BCR-ABL (рис. 5).
Рис. 5. Воздействие i-Caspase-8 на мышиные стволовые клетки, синтезирующие белок BCR-ABL, а также на стволовые клетки, несущие в гене BCR-ABL мутации, увеличивающие его устойчивость к ингибиторам. Видно, что для клеток с такими мутациями (справа и слева внизу) даже в случае добавления ингибитора BCL-ABR иматиниба (imatinib) довольно много злокачественных клеток выживает. Однако, при добавлении i-Caspase-8 (iC8) уровень выживших злокачественных клеток в любом случае очень низкий. Рисунок из обсуждаемой статьи в PNAS
При всех достоинствах созданной конструкции пока неясно, как ее можно было бы применить для лечения пациентов. Авторы пишут, что уже в таком виде она может быть полезна для очистки от злокачественных клеток костного мозга, предназначенного для аутотрансплантаций. (Когда костный мозг для трансплантаций берется у самого пациента — аутотрансплантация, — не возникает проблем с тканевой совместимостью. Однако в случае аутотрансплантаций костного мозга после химиотерапии лейкозов зачастую наступают рецидивы именно по причине загрязнения трансплантатов злокачественными клетками.) Совершенствование подобных методик селективного уничтожения злокачественных клеток в смешанных популяциях поможет снизить процент рецидивов после трансплантаций.
Авторы также отмечают, что доказали высокую эффективность конструкций из двух частей — сенсорной, распознающей белок BCR-ABL, и эффекторной, содержащей каспазы, и говорят о возможности создания их модификаций, реагирующих на появление других киназ, вызывающих развитие других неблагоприятных процессов.
Источник: Manabu Kurokawa, Takahiro Ito, Chih-Sheng Yang, Chen Zhao, Andrew N. Macintyre, David A. Rizzieri, Jeffrey C. Rathmell, Michael W. Deininger, Tannishtha Reya, and Sally Kornbluth. Engineering a BCR-ABL-activated caspase for the selective elimination of leukemic cells. // Proc Natl Acad Sci USA. February 5, 2013. V. 110. No 6. P. 2300–2305.
Doi: 10.1073/pnas.1206551110.
Юлия Кондратенко
Источник: elementy.ru